Die Michaelis-Menten-Konstante KM ist ein Parameter in der Michaelis-Menten-Gleichung. Aber was bedeutet ein niedriger und ein hoher KM-Wert? Das erfährst du in diesem Beitrag. Schau dir gerne unser kurzes Video dazu an, wenn du das Thema noch schneller verstehen willst!
Inhaltsübersicht
Michaelis-Menten-Konstante einfach erklärt
Die Michaelis-Menten-Konstante KM (oft auch Michaelis Konstante oder Michaelis Menten Konstante) entspricht der Substratkonzentration, bei der die Hälfte der Enzyme mit einem Substrat besetzt sind. Du bezeichnest die Michaelis-Menten-Konstante auch als KM-Wert ( KM Wert).
Anhand des KM-Werts kannst du herausfinden, wie „gerne“ sich ein Enzym mit dem passenden Substrat verbindet. Das nennst du auch die Enzymaffinität. Wie für Konzentrationen üblich, ist die Einheit des KM-Werts 
. Ein niedriger KM-Wert bedeutet, dass die Affinität zwischen Enzym und Substrat hoch ist. Aus einem hohen KM-Wert kannst du schlussfolgern, dass die Affinität zwischen Enzym und Substrat niedrig ist.
Die Michaelis-Menten-Konstante KM entspricht derjenigen Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist. Sie ist ein gängiger Richtwert für Enzymaffinität und Enzymaktivität.
Michaelis-Menten-Konstante berechnen
Du kannst den KM-Wert mit Hilfe der Michaelis-Menten-Gleichung berechnen.
Die Gleichung lautet:
![v_0=\frac{v_m_a_x\cdot[S]} {K_M+[S]}](https://blog.assets.studyflix.de/wp-content/ql-cache/quicklatex.com-6669819c3f5bfa8362276cfd010ae01e_l3.png "Rendered by QuickLaTeX.com")
Dafür musst du die Gleichung nach KM umstellen:
![K_M=\frac{v_m_a_x\cdot[S]} {v_0} -[S]](https://blog.assets.studyflix.de/wp-content/ql-cache/quicklatex.com-cc71a7e0d72d465ccb5b7f9c40313386_l3.png "Rendered by QuickLaTeX.com")
Jetzt musst du nur noch die Größen einsetzen und schon hast du die Michaelis-Menten-Konstante berechnet.
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Michaelis-Menten-Konstante Fließgleichgewicht
Die Michaelis-Menten-Konstante setzt sich aus drei Geschwindigkeitskonstanten zusammen. Die Geschwindigkeitskonstanten stammen vom vereinfachten Fließgleichgewicht einer Enzymreaktion.
E steht für Enzym, S für Substrat und P für Produkt. ES nennst du den Enzym-Substrat-Komplex. K1, k-1 und k2 sind die Geschwindigkeitskonstanten.
KM ergibt sich aus einem Bruch. Dabei stehen die Konstanten, die von ES wegführen im Zähler. Die Konstante, die zu ES führt, steht im Nenner.
Mathematisch drückst du das Ganze so aus:
Die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes erfolgt meistens schneller als die Produktbildung. Für den Fall kannst du k2 vernachlässigen und kannst die Formel etwas vereinfachen:
Den Ausdruck für KM nennst du die Dissoziationskonstante.
Interpretation niedriger KM-Wert
Ist der KM-Wert klein, bedeutet das, dass die Affinität zwischen Enzym und Substrat hoch ist. Das kannst du dir über die Formel herleiten. Ist der KM-Wert niedrig, ist der Zähler klein und der Nenner groß. Somit ist die Konstante k1 größer als die Konstanten k-1 und k2 zusammen. Die Bildung des ES-Komplexes geht also schneller als der Zerfall des ES-Komplexes. Dadurch kannst du die Affinität zwischen dem Enzym und dem Substrat als hoch bezeichnen.
Im Diagramm kannst du das auch gut sehen. Wenn der KM-Wert niedrig ist, verläuft der Graph relativ steil. Das ist ein Zeichen dafür, dass viele Enzyme mit einem Substrat besetzt sind. Sobald der Graph die Maximalgeschwindigkeit vmax erreicht hat, ändert sich sein Wert nicht mehr. Es ist dann der Zustand erreicht, den du Sättigung nennst. Du bezeichnest die Funktion deshalb als Sättigungsfunktion.
Michaelis-Menten-Konstante — häufigste Fragen
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Michaelis-Menten-Konstante — häufigste Fragen
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Was ist die Substratkonzentration?Die Substratkonzentration ist die Menge an Substrat, die in einem bestimmten Volumen einer Lösung gelöst ist. Sie wird meist als Stoffmengenkonzentration in mol/L angegeben. In Formeln zur Enzymkinetik steht dafür oft das Symbol [S].
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Was ist eine Sättigungskurve?Eine Sättigungskurve ist der typische Graph, der zeigt, wie die Reaktionsgeschwindigkeit mit steigender Substratkonzentration zunimmt und sich dann einem Maximalwert annähert. Der Graph flacht ab, weil bei hoher Substratkonzentration immer mehr Enzyme dauerhaft besetzt sind und kaum noch freie aktive Zentren übrig bleiben.
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Was besagt die Michaelis-Menten-Gleichung?Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt, wie die Anfangsgeschwindigkeit v₀ einer Enzymreaktion von der Substratkonzentration [S] abhängt. Sie zeigt, dass v₀ bei kleinen [S] stark steigt, aber bei großen [S] gegen eine Maximalgeschwindigkeit v_max läuft. Bei [S] = K_M gilt v₀ = v_max/2.
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Wann ist die Michaelis-Menten-Konstante näherungsweise gleich der Dissoziationskonstante?Die Michaelis-Menten-Konstante K_M ist näherungsweise gleich der Dissoziationskonstante, wenn die Produktbildung aus dem ES-Komplex im Vergleich zur Rückreaktion zu E + S sehr langsam ist. Dann bestimmt vor allem das Gleichgewicht zwischen Bindung (k₁) und Abspaltung (k₋₁) die Größe von K_M.
Interpretation hoher KM-Wert
Ist der KM-Wert hoch, ist der Zähler groß und der Nenner klein. Damit sind die Konstanten k-1 und k2 zusammen größer als die Konstante k1. Der Zerfall des ES-Komplexes geht also schneller als die Bildung des ES-Komplexes. Deshalb kannst du die Affinität zwischen dem Enzym und Substrat als niedrig bezeichnen.
Im Diagramm erkennst du einen niedrigen KM-Wert schnell. Wenn der KM-Wert größer ist, ist die gesamte Kurve flacher und die Reaktion verläuft langsamer. Das liegt daran, dass wenig Enzyme mit einem Substrat besetzt sind. Es dauert länger, bis die Maximalgeschwindigkeit vmax erreicht ist.
Enzymhemmung
Die Michaelis-Menten-Konstante hilft dir dabei zu beschreiben, wie stark ein Enzym und sein Substrat aneinander binden. Wie dieser Prozess durch verschiedene Arten der Enzymhemmung gestört werden kann, zeigen wir dir in unserem nächsten Beitrag.
